Resumen de Enzimas
Las enzimas, los catalizadores de los organismos vivos, son notables por su eficiencia catalítica y su especificidad hacia sustratos y reacciones. Con pocas excepciones, las enzimas son proteínas o proteínas más cofactores. Las enzimas se agrupan en seis clases (oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas) de acuerdo con la naturaleza de las reacciones que catalizan.
La cinética de una reacción química se puede describir con una ecuación de velocidad.
Las enzimas y los sustratos forman complejos enzima-sustrato no covalentes. En consecuencia, las reacciones enzimáticas son de primer orden en forma característica respecto a la concentración de la enzima, y en forma típica muestran una dependencia hiperbólica respecto a la concentración del sustrato. La hipérbola se describe con la ecuación de Michaelis-Menten.
La velocidad máxima (Vmáx) se alcanza cuando la concentración del sustrato es de saturación. La constante de Michaelis (Km) es igual a la concentración del sustrato cuando la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima, esto es, a media saturación de E con S.
La constante catalítica (Kcat) o número de recambio de una enzima es la cantidad máxima de moléculas de sustrato que pueden transformarse en producto por molécula (o por sitio activo) de enzima por segundo. La relación kcat/Km es la constante aparente de velocidad de segundo orden que gobierna la reacción de una enzima cuando el sustrato está diluido y no está saturando. La relación kcat/Km es una medida de la eficiencia catalítica de una enzima.
Se pueden obtener Km y Vmáx a partir de gráficas de velocidad inicial con una serie de concentraciones de sustrato y una concentración fija de enzima.
Las reacciones de multisustrato pueden seguir un mecanismo secuencial con eventos de unión y liberación ordenadas o aleatorias o con un mecanismo de ping-pong.
Los inhibidores hacen descender las velocidades de reacciones catalizadas por enzimas. Los inhibidores reversibles pueden ser competitivos (aumentan el valor aparente de Km sin cambiar Vmáx), acompetitivos (parecen disminuir proporcionalmente Km y Vmáx), o no competitivos (parecen disminuir Vmáx sin cambiar Km). Los inhibidores irreversibles de enzima forman enlaces covalentes con la enzima.
Los moduladores alostéricos se unen a las enzimas en un sitio distinto al sitio activo y alteran la actividad enzimática. Hay dos modelos, el modelo concertado y el modelo secuencial, que describen la cooperatividad de las enzimas alostéricas. La modificación covalente, por lo general fosforilación, de ciertas enzimas reguladoras también puede regular la actividad enzimática.
Los complejos multienzimáticos y las enzimas multifuncionales tienen la ventaja de la canalización de metabolitos.
Horton, Moron, Scrimgeour, Perry, Rawn. (2008). Principios de Bioquímica. Person: 4ta edición
